从单分子水平研究人类RPA蛋白对单链DNA结构的动态调控机制

发布时间：2020-05-28 11:55

【摘要】：复制蛋白A(RPA)是主要的真核单链DNA(ssDNA)结合蛋白,与单链DNA具有很高的亲和力,其与其他相关蛋白通过相互作用,起到保护ssDNA不被核酸酶降解并引导代谢相关蛋白进入相应位置的作用。人类复制蛋白A(hRPA)在DNA复制、同源重组和核苷酸切除修复中起到非常重要的作用。RPA是一个异源三倍体蛋白,它与ssDNA有三种主要的结合模式,分别是8-10nt结合模式,18-23nt结合模式和28-30nt结合模式,最近的研究表明RPA-ssDNA相互作用是高度动态的。然而,RPA如何在不同模式之间转换以及如何在动态过程中重新调整ssDNA的结构仍然是未知的。本课题使用单分子荧光共振能量转移(FRET)技术系统地研究了RPA和ssDNA之间的相互作用。本课题得到了以下结论:1、RPA可以用不同的模式保护不同长度的ssDNA,并且ssDNA可以被拉直或弯曲。2、RPA在ssDNA上以不同的停留时间为标志动态切换这些模式。3、在高浓度下,我们发现了紧密结合模式,其中RPA密集地覆盖ssDNA,产生静态DNA和RPA的结合模式。4、我们还研究了RPA和Rad51之间的相互作用。尽管它们不能轻易地相互替代,但是游离RPA可以通过与Rad51竞争并且与ssDNA瞬时结合而扰乱Rad51结合的稳定性。本研究通过调整其结合模式,证实了RPA在不同情况下保护ssDNA的灵活性,为进一步研究RPA如何在DNA加工中与其他蛋白质相互作用提供了重要依据。
【学位授予单位】：西北农林科技大学
【学位级别】：硕士
【学位授予年份】：2019
【分类号】：Q75

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本文编号：2685205