自结合肽的折叠—结合耦合机制研究
【学位单位】:电子科技大学
【学位级别】:硕士
【学位年份】:2019
【中图分类】:Q51
【部分图文】:
电子科技大学硕士学位论文与所在单体蛋白中的其他特定区域(靶标)进行动态复合和解离来动态调节该蛋白质的生物学功能。在一个 SBP 系统中,SBP 片段一方面可以特异性地识别其靶标区域并与之相互作用,在复合态和解离态之间建立动态平衡,从而实现 SBP 与靶标的空间独立性;另一方面,该 SBP 又通过一个柔性多肽连接环(linker)与其靶标相连,从而实现二者序列的共享性(见图 1-1[8])。从而使得 SBP 兼具“结合”和“折叠”的特征。
电子科技大学硕士学位论文这四种单体蛋白系统均源于不同物种,它们的三维空间结构以及生物学功能也各不相同。对于四个单体蛋白系统中的 SBP 区段,它们的序列、构象以及结合模式也不尽相同。这使得我们所选样本具有多样性和代表性。这些蛋白的高分辨率结构是通过溶液核磁共振(NMR)或 X 射线晶体学解析得到的。我们从 PDB数据库中获取到的这些蛋白质结构均为天然的 SBP 结合状态(如图 2-1 所示)。
第二章 自结合肽的折叠特性其所在的 SBP 区段占据这个蛋白质的肽结合口袋,从而调控 Cp14b 与其天然肽配体之间的复合和解离。2.2.2 自结合肽-靶标非结合状态的人工构建我们所使用的四个 SBP 单体蛋白系统的晶体结构均为结合状态。我们使用了一种经验方法来构建这四个单体蛋白系统的 SBP 非结合状态结构。首先,我们根据基于结构数据及相关文献报告确定了每个系统中 SBP 区段的具体残基序列[7, 8]。然后,如图 2-2 所示,人工切断 SBP 区段与母体蛋白之间的 linker,使得其最邻近的两个残基从母体蛋白脱离下来(a)。接着对每个 SBP 切断的 N 端或 C 端分别用乙酰基(-Ac)和氨基( NH2)进行封端基处理。
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本文编号:2828156
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