当前位置:主页 > 理工论文 > 生物学论文 >

粟酒裂殖酵母蛋白Mrz1的稳定性研究

发布时间:2021-08-23 23:45
  线粒体外膜介导线粒体代谢和遗传系统与真核细胞其余组分之间的许多相互作用,因此,线粒体外膜蛋白在细胞器遗传和形态中起关键作用。大规模定位研究发现粟酒裂殖酵母蛋白Mrz1定位于线粒体和细胞核,进一步研究发现Mrz1定位于线粒体外膜与细胞核,其RING指结构域与泛素蛋白酶体系统(UPS)有相关联系,但蛋白功能未知。本研究通过免疫印记分析方法检测到Mrz1在细胞生长后期蛋白表达水平降低,q RT-PCR方法检测到mrz1在细胞全生长期转录表达量相对稳定,推测Mrz1的稳定性可能与翻译后修饰有关系。UPS是细胞调节其蛋白质组的主要手段,蛋白酶体抑制剂MG132处理细胞会使得细胞中泛素化蛋白累积,进一步用蛋白酶体抑制剂MG132处理酵母细胞后,发现Mrz1的后期蛋白表达量上升,因此认为UPS可能参与了Mrz1的降解表达调控。为了更好地了解Mrz1是如何发生泛素化的,我们获得10种粟酒裂殖酵母非必需的E2泛素结合酶基因敲除菌株,并利用免疫印记分析方法来检测E2泛素结合酶基因敲除菌株中Mrz1的蛋白水平,发现只有当基因ubc13缺失后,Mrz1在细胞生长后期的蛋白水平部分恢复,由此推测Ubc13参与了... 

【文章来源】:南京师范大学江苏省 211工程院校

【文章页数】:69 页

【学位级别】:硕士

【部分图文】:

粟酒裂殖酵母蛋白Mrz1的稳定性研究


泛素-蛋白酶体系统(UPS)参与线粒体蛋白调控的示意图[34]

氨基酸序列,结构分析,氨基酸序列,蛋白


第二章粟酒裂殖酵母中Mrz1结构分析与缺失后的表型研究13图2.1Mrz1的氨基酸序列与蛋白结构分析图A:Mrz1(S.pombe),RING1(Homosapiens),RNF146(Homosapiens)的氨基酸序列比对,蓝色箭头标记部分为RING指结构域共有序列。图B:Mrz1预测的RING指结构域(绿色)与已报道的RING指结构域晶体结构(蓝色)对比。图C:Mrz1的卡通结构预测图D:Mrz1的三维结构预测。蓝色为RING指结构域,绿色为蛋白其他组分,黑球为Zn离子。Figure2.1AminoacidsequenceandproteinsstructureanalysisofMrz1.(A)AminoacidsequencealignmentofMrz1fromS.pombe,RING1andRNF146fromHomosapiens.(B)ComparisonofthecrystalstructureoftheRINGfingerdomainpredictedbyMrz1(green)withthereportedRINGfingerdomain(blue).(C)ThecartoonstructurepredictionofMrz1,(D)Thethree-dimensionalstructurepredictionofMrz1,blueshowstheRINGfingerdomain,greenshowstheothercomponentsoftheprotein,andblackballsshowtheZnions.图2.2Mrz1蛋白结构图Figure2.2Mrz1structurediagram

结构图,蛋白,结构图,结构域


第二章粟酒裂殖酵母中Mrz1结构分析与缺失后的表型研究13图2.1Mrz1的氨基酸序列与蛋白结构分析图A:Mrz1(S.pombe),RING1(Homosapiens),RNF146(Homosapiens)的氨基酸序列比对,蓝色箭头标记部分为RING指结构域共有序列。图B:Mrz1预测的RING指结构域(绿色)与已报道的RING指结构域晶体结构(蓝色)对比。图C:Mrz1的卡通结构预测图D:Mrz1的三维结构预测。蓝色为RING指结构域,绿色为蛋白其他组分,黑球为Zn离子。Figure2.1AminoacidsequenceandproteinsstructureanalysisofMrz1.(A)AminoacidsequencealignmentofMrz1fromS.pombe,RING1andRNF146fromHomosapiens.(B)ComparisonofthecrystalstructureoftheRINGfingerdomainpredictedbyMrz1(green)withthereportedRINGfingerdomain(blue).(C)ThecartoonstructurepredictionofMrz1,(D)Thethree-dimensionalstructurepredictionofMrz1,blueshowstheRINGfingerdomain,greenshowstheothercomponentsoftheprotein,andblackballsshowtheZnions.图2.2Mrz1蛋白结构图Figure2.2Mrz1structurediagram

【参考文献】:
期刊论文
[1]糖尿病心肌中线粒体膜通透性转化孔变化的研究进展[J]. 程明月,郭海,郑宏.  新医学. 2016(02)
[2]线粒体基因突变所致糖尿病发病机制及治疗进展[J]. 马丽晶,徐勉.  医学综述. 2010(02)
[3]线粒体与肿瘤关系的研究进展[J]. 王勉,张旭.  承德医学院学报. 2009(03)



本文编号:3358832

资料下载
论文发表

本文链接:https://www.wllwen.com/projectlw/swxlw/3358832.html


Copyright(c)文论论文网All Rights Reserved | 网站地图 |

版权申明:资料由用户f6240***提供,本站仅收录摘要或目录,作者需要删除请E-mail邮箱bigeng88@qq.com