藏羊心肺结构特点及其高原适应性研究
发布时间：2021-03-27 23:47
藏羊是我国三大原始绵羊品种之一,长期生活在我国西北高原地区,耐低氧、耐高寒。动物长期处于低氧低压环境,易出现肺动脉高压、右心肥厚等病理现象,而藏羊对高寒低氧环境表现出了很强的适应性,为了研究藏羊心肺组织结构特点及其高原低氧适应特性,采集不同海拔藏羊与小尾寒羊心脏左右心房/心室,各级支气管及附近肺脏组织。分别采用HE法、PATH法、Gommer醛品红法及Masson三色法染色,观察藏羊与小尾寒羊心脏和肺脏组织结构及心脏传导系的特点;利用免疫组织化学与实时荧光定量PCR法,检测藏羊和小尾寒羊心脏和肺脏中低氧诱导因子1α（HIF-1α）、热休克蛋白70（HSP70）和水通道蛋白1（AQP1）及相关基因的表达差异。结果如下:1.藏羊左心室与右心房心壁厚度（1.58±0.12、0.35±0.01cm,）心腔面积（49.34±2.18、16.42±1.24cm2）心肌纤维长度（123.3±9.42、32.4±3.54μm）与直径（21.2±1.56、7.45±1.45μm）均显著高于小尾寒羊（P<0.05）。藏羊左心室（255.25±17.84μm）、右心室（150.9...
【文章来源】：西北民族大学甘肃省
【文章页数】：69 页
【学位级别】：硕士
【部分图文】：
免疫组化原理示意图
西北民族大学生命科学与工程学院硕士学位论文-7-图1-4HIF1蛋白结构模式图Fig1-4StructuralpatternofHIF1proteinAQP蛋白在肺组织中的异常聚集等现象，由此可见AQP可能参与肺水肿的调节过程。3.1HIF低氧诱导因子的研究低氧诱导因子（Hypoxiainduciblefator，HIF）为机体最核心的低氧适应相关蛋白，其结构由功能性α和结构性β两个亚基组成，其中α亚基又为调节性亚基。目前HIF家族中已知常见的有[85]HIF-1，HIF-2，HIF-3，研究表明[86]，HIF-1、2在低氧反应中起正向调节作用，HIF-3则反之，且在缺氧条件下HIF-1在动物体内最为广泛。研究表明[87]，HIF-1可调控包括促红细胞生成素(EPO)、血管内皮生长因子(VEGF)在内的多种低氧适应相关的基因，这些被调控的基因序列在其增强子或启动子上有1个低氧反应元件，是由HIF1结合点及其两侧的功能序列构成的，这些结构成为HIF1启动各个基因转录的结合靶点，因此HIF1发挥了启动机体低氧适应“钥匙”作用。而具有活性的HIF1是由HIF-1α与HIF-1β两个亚基结合而成，其中HIF-1β正常存在于细胞浆中，HIF-1α则受氧浓度调节，常氧气状态下翻译后的HIF-1α在其序列氧依赖降解结构域（Oxygendependentdegradationdomain,ODDD）中保守脯氨酸残基的羟化作用下被迅速降解，而在低氧条件下脯氨酸羟化反应被抑制，hif-1α转录生成HIF-1α的与细胞质中HIF-1β结合成为具有活性HIF-1进入细胞核与HIF-1启动子的增强子部位的HRE结合，促进靶基因的表达，由此可见，检测HIF-1α的表达即可说明机体的低氧适应状态。3.2HSP热休克蛋白的研究热休克蛋白(heatshockprotein)HSP是一类广泛存在于生物体内且结构上高度保守的蛋白质。在应激条件下，机体会诱导其表达，因此HSP又被称为应激蛋白。机体
西北民族大学生命科学与工程学院硕士学位论文-8-图1-5HSP蛋白结构模式图Fig1-5StructurepatternofHSPprotein细胞蛋白质稳态的所有方面。HSP70由45kDa氮末端核苷酸结合结构域(nucleotidebindingdomain,NBD)和25kDa的碳末端底物结合结构域(substratebindingdomain,SBD)组成。HSP70作为细胞网络的中心组分[88]与共伴侣发挥诸多生物学功能。包括增强细胞活力与耐受性或促进损伤蛋白修复，从而延长生物寿命；具有细胞保护和免疫调节等功能[89]。细胞凋亡通常可分为线粒体依赖性凋亡和死亡受体凋亡两种，HSP70作为一类强大的抗细胞凋亡蛋白在两此外种凋亡途径中均有参与[90]。在应激条件下[91]，细胞通过增强体内的热休克蛋白表达来抵抗外界的过程称为热休克应答(heatshockresponse,HSR)，HSR是一种复杂的细胞保护机制[92]，是减少细胞应激损伤的防御系统。参与HSP70调控的，有热休克因子(heatshockfactor,HSF)和热休克元件(heatshockelement,HSE)，而转录后的调节与microRNA有关，另外HSP70的翻译过程与mRNA的稳定性增强等相关。综上可见，HSP70对于动物细胞组织在抵抗低氧环境所带来的损伤而导致的细胞凋亡及后期的损伤修复、抗应激适应等方面均有重大的意义。3.3AQP水通道蛋白的研究水通道蛋白（AQP）在1988年被Agre等人发现[93]，当时被称为CHIP28，后经过实验证明，该蛋白具有水通道调控能力，因此被命名为水通道蛋白（AQP）。目前在哺乳动物体内共发现11中AQP蛋白。AQP位于细胞膜表面，可对水分子的跨膜运输进行调节，属于主体内在蛋白。其分子量一般在26-34Kd间，目前对于AQP1蛋白的相关构型研究最为明确，其一级结构为269个氨基酸，二级结构为6个α螺旋共同构成一个大的右手螺旋结构，AQP1由4个单?
本文编号：3104462
【文章来源】：西北民族大学甘肃省
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【学位级别】：硕士
【部分图文】：
免疫组化原理示意图
西北民族大学生命科学与工程学院硕士学位论文-7-图1-4HIF1蛋白结构模式图Fig1-4StructuralpatternofHIF1proteinAQP蛋白在肺组织中的异常聚集等现象，由此可见AQP可能参与肺水肿的调节过程。3.1HIF低氧诱导因子的研究低氧诱导因子（Hypoxiainduciblefator，HIF）为机体最核心的低氧适应相关蛋白，其结构由功能性α和结构性β两个亚基组成，其中α亚基又为调节性亚基。目前HIF家族中已知常见的有[85]HIF-1，HIF-2，HIF-3，研究表明[86]，HIF-1、2在低氧反应中起正向调节作用，HIF-3则反之，且在缺氧条件下HIF-1在动物体内最为广泛。研究表明[87]，HIF-1可调控包括促红细胞生成素(EPO)、血管内皮生长因子(VEGF)在内的多种低氧适应相关的基因，这些被调控的基因序列在其增强子或启动子上有1个低氧反应元件，是由HIF1结合点及其两侧的功能序列构成的，这些结构成为HIF1启动各个基因转录的结合靶点，因此HIF1发挥了启动机体低氧适应“钥匙”作用。而具有活性的HIF1是由HIF-1α与HIF-1β两个亚基结合而成，其中HIF-1β正常存在于细胞浆中，HIF-1α则受氧浓度调节，常氧气状态下翻译后的HIF-1α在其序列氧依赖降解结构域（Oxygendependentdegradationdomain,ODDD）中保守脯氨酸残基的羟化作用下被迅速降解，而在低氧条件下脯氨酸羟化反应被抑制，hif-1α转录生成HIF-1α的与细胞质中HIF-1β结合成为具有活性HIF-1进入细胞核与HIF-1启动子的增强子部位的HRE结合，促进靶基因的表达，由此可见，检测HIF-1α的表达即可说明机体的低氧适应状态。3.2HSP热休克蛋白的研究热休克蛋白(heatshockprotein)HSP是一类广泛存在于生物体内且结构上高度保守的蛋白质。在应激条件下，机体会诱导其表达，因此HSP又被称为应激蛋白。机体
西北民族大学生命科学与工程学院硕士学位论文-8-图1-5HSP蛋白结构模式图Fig1-5StructurepatternofHSPprotein细胞蛋白质稳态的所有方面。HSP70由45kDa氮末端核苷酸结合结构域(nucleotidebindingdomain,NBD)和25kDa的碳末端底物结合结构域(substratebindingdomain,SBD)组成。HSP70作为细胞网络的中心组分[88]与共伴侣发挥诸多生物学功能。包括增强细胞活力与耐受性或促进损伤蛋白修复，从而延长生物寿命；具有细胞保护和免疫调节等功能[89]。细胞凋亡通常可分为线粒体依赖性凋亡和死亡受体凋亡两种，HSP70作为一类强大的抗细胞凋亡蛋白在两此外种凋亡途径中均有参与[90]。在应激条件下[91]，细胞通过增强体内的热休克蛋白表达来抵抗外界的过程称为热休克应答(heatshockresponse,HSR)，HSR是一种复杂的细胞保护机制[92]，是减少细胞应激损伤的防御系统。参与HSP70调控的，有热休克因子(heatshockfactor,HSF)和热休克元件(heatshockelement,HSE)，而转录后的调节与microRNA有关，另外HSP70的翻译过程与mRNA的稳定性增强等相关。综上可见，HSP70对于动物细胞组织在抵抗低氧环境所带来的损伤而导致的细胞凋亡及后期的损伤修复、抗应激适应等方面均有重大的意义。3.3AQP水通道蛋白的研究水通道蛋白（AQP）在1988年被Agre等人发现[93]，当时被称为CHIP28，后经过实验证明，该蛋白具有水通道调控能力，因此被命名为水通道蛋白（AQP）。目前在哺乳动物体内共发现11中AQP蛋白。AQP位于细胞膜表面，可对水分子的跨膜运输进行调节，属于主体内在蛋白。其分子量一般在26-34Kd间，目前对于AQP1蛋白的相关构型研究最为明确，其一级结构为269个氨基酸，二级结构为6个α螺旋共同构成一个大的右手螺旋结构，AQP1由4个单?
本文编号：3104462
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