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人端粒酶反转录酶的生物信息学分析

发布时间:2021-08-24 02:58
  根据GenBank中注册的人端粒酶反转录酶(human telomerase reverse transcriptase, hTERT)的基因序列和氨基酸序列,通过生物信息学的方法,预测分析hTERT基因序列和氨基酸序列的组成成分、理化性质、疏水性/亲水性、跨膜结构、蛋白质二级结构、结构域和相互作用蛋白等.得出hTERT是具有完整开放阅读框且无跨膜结构的亲水性蛋白,其二级结构以α-螺旋和无规则卷曲为主,结构域含有1个端粒酶核糖核酸蛋白复合物-RNA结合域以及5个低复杂度区域;序列比对后发现与hTERT同源度最高的是大猩猩和黑猩猩,其基因序列仅相差1%;预测相互作用蛋白可知,许多蛋白如SMG6,AKT1,myc等都与hTERT有关,为hTERT的基因功能及肿瘤细胞永生化和恶性肿瘤的研究提供参考. 

【文章来源】:西北师范大学学报(自然科学版). 2019,55(03)北大核心

【文章页数】:6 页

【部分图文】:

人端粒酶反转录酶的生物信息学分析


图1hTERT疏水性/亲水性预测分析Fig1Hydrophobic/hydrophilicpredictionofhTERT

氨基酸序列,蛋白,亚细胞定位,蛋白质二级结构


基组成,形成α-螺旋,固着在细胞膜上起“锚定”作用[19-20].跨膜结构域的预测和分析对于了解蛋白质的结构、功能以及在细胞中的作用部位具有重要意义[21].利用TMHMM2.0Server对hTERT氨基酸序列的跨膜结构域进行预测,结果见图2,整条肽链没有跨膜结构,而跨膜蛋白一般都以疏水的α-螺旋与膜脂肪发生非共价结合,在细胞中执行信号传导或转运通道功能[22],初步预测其并不会与膜脂肪结合参与信号传导.图2hTERT蛋白跨膜区分析Fig2TransmembraneanalysisofhTERTprotein亚细胞定位与蛋白质的功能密切联系.不同的细胞器,理化环境也不同,它可以根据蛋白质的结构及表面理化性质,选择性容纳蛋白,因此可以通过氨基酸组成进行亚细胞定位的预测.通过GeneCards预测hTERT在细胞中的定位,发现hTERT主要分布在细胞核和线粒体中(图3).图3hTERT亚细胞定位Fig3ThesubcellularlocalizationofhTERT2.4蛋白质二级结构分析蛋白质分子是由多肽链通过折叠盘曲形成的较为稳定的空间结构,具有特定的生物学活性和理化性质[23-24].连接一级结构和三级结构的纽带是蛋白质的二级结构[25],因此二级结构的预测和分析对其空间结构的了解具有重要意义.目前用Psipred在线分析预测二级结构结果比较理想,因此本实验采用此方案.根据预测得出的结果对蛋白质二级结构占比做统计分析(表3),

序列,亚细胞定位


22],初步预测其并不会与膜脂肪结合参与信号传导.图2hTERT蛋白跨膜区分析Fig2TransmembraneanalysisofhTERTprotein亚细胞定位与蛋白质的功能密切联系.不同的细胞器,理化环境也不同,它可以根据蛋白质的结构及表面理化性质,选择性容纳蛋白,因此可以通过氨基酸组成进行亚细胞定位的预测.通过GeneCards预测hTERT在细胞中的定位,发现hTERT主要分布在细胞核和线粒体中(图3).图3hTERT亚细胞定位Fig3ThesubcellularlocalizationofhTERT2.4蛋白质二级结构分析蛋白质分子是由多肽链通过折叠盘曲形成的较为稳定的空间结构,具有特定的生物学活性和理化性质[23-24].连接一级结构和三级结构的纽带是蛋白质的二级结构[25],因此二级结构的预测和分析对其空间结构的了解具有重要意义.目前用Psipred在线分析预测二级结构结果比较理想,因此本实验采用此方案.根据预测得出的结果对蛋白质二级结构占比做统计分析(表3),结果显示α-螺旋占总数的37.32%,α-螺旋可以稳定蛋白质的结构[26].hTERT构成上也需要α-螺旋来稳定其蛋白质结构.延伸链所占百分比为9.26%,无规卷曲所占百分比为53.41%,无规则卷曲序列占的比重最大,而无规则卷曲在链中主要起连接两个片段的作用.表3hTERT二级结构Tab3ThesecondarystructureofhTERT物种α-螺旋数量百分比

【参考文献】:
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本文编号:3359140

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