貉源阿留申病毒VP2和NS1蛋白的抗原性预测

发布时间：2021-01-20 12:39

　　旨在预测和分析貉源阿留申病毒（RFAV）VP2和NS1蛋白的抗原表位特征,筛选阿留申病毒属较保守的B、T细胞抗原表位。本研究对RFAV的近全长基因组进行克隆及测序,对其VP2和NS1基因编码蛋白的理化性质、二级结构、翻译后修饰位点和抗原表位进行预测,并将预测的修饰位点、抗原表位与其他阿留申病毒种的序列进行比较分析,筛选相对保守的修饰位点和抗原表位。结果显示,获得的RFAV基因组长4 327 bp,编码VP2蛋白的636个氨基酸,编码NS1蛋白的641个氨基酸。VP2和NS1蛋白均为亲水性蛋白,二级结构以无规则卷曲为主。在阿留申病毒属内,VP2蛋白有3个保守的B细胞抗原表位,3个保守的T细胞表位,8个保守的翻译后修饰位点;NS1蛋白有1个保守的B细胞抗原表位,2个保守的T细胞抗原表位和7个保守的翻译后修饰位点。本研究成功克隆了RFAV近全长基因组序列,全面对RFAV的VP2、NS1蛋白抗原表位、翻译后修饰位点进行预测,并分析其在阿留申病毒属内的保守和变异特征,为阿留申病毒免疫研究提供参考。 

【文章来源】：畜牧兽医学报. 2020,51(06)北大核心

【文章页数】：9 页

【部分图文】：

RFAV PCR产物

在阿留申病毒属内,RFAV的VP2蛋白B细胞抗原表位519—530、560—568、610—619相对保守,这与之前试验确定的AMDV的VP2蛋白B细胞抗原表位386—398、428—446和459—473不同[25-28],但通过ABCpred 软件预测的RFAV的VP2蛋白B细胞抗原表位422—438、442—458可覆盖AMDV的428—448表位,IEDB软件预测的RFAV的B细胞抗原表位382—388、435—444、462—471与AMDV的386—398、428—446、459—473部分覆盖。NS1蛋白B细胞抗原表位528—541相对保守。这与之前试验确定的AMDV的NS1蛋白B细胞抗原表位302—321不同,但通过ABCpred、IEDB、Protean 软件预测的RFAV的NS1蛋白B细胞抗原表位298—304、319—324与AMDV的302—321部分覆盖。说明软件预测有一定的可靠性,推测阿留申病毒尚有未发现或验证的抗原表位。VP2蛋白T细胞抗原表位53—59、197—211、275—298相对保守,NS1蛋白T细胞抗原表位231—239、590—600相对保守。但哪些表位能诱导机体发生特异性细胞免疫和体液免疫还需进一步验证。4 结 论

【参考文献】：
期刊论文
[1]蛋白质糖基化修饰的研究进展[J]. 王晓龙,王秀然,卢天成.  基因组学与应用生物学. 2017(10)
[2]病毒与宿主细胞的糖基化修饰及相关功能[J]. 向田,章晓联.  生物化学与生物物理进展. 2017(10)
[3]禽呼肠孤病毒σB和σC蛋白二级结构及其细胞抗原表位预测[J]. 黄莉,谢芝勋,谢丽基,邓显文,谢志勤,范晴,罗思思,黄娇玲,曾婷婷,张艳芳,王盛.  中国畜牧兽医. 2016(11)
[4]水貂阿留申病病毒NS1蛋白B细胞抗原表位的分析与鉴定[J]. 马凡舒,张蕾,王洋,胡博,吕爽,李欣彤,凌明玉,范思宁,张海玲,薛向红,廉士珍,闫喜军.  中国兽医科学. 2016(02)
[5]磷酸化病毒蛋白的生物学功能及形成机制[J]. 李芒芒,周倩,王鹏,李国辉.  微生物学通报. 2015(06)



本文编号：2989060