结核分枝杆菌PPE32蛋白的生物信息学分析

发布时间：2021-06-18 18:44

　　目的应用生物学软件预测结核分枝杆菌PPE32基因编码蛋白的结构和功能。方法从NCBI中获得PPE32基因及其编码序列,通过ORF Finder、ProtParam、ProtScaleon Expasy、TMHMM Server v.2.0、SignalP 4.1 Server、TargetP 1.1 Server、NetPhos 3.1 Server、BLAST、SOPMA、SWISS-MODEL、ABCpred、SYFPEITHI、STRING等工具预测分析PPE32蛋白的相关生物学信息。结果 Rv1808基因全长为1 230 bp,有8个开放阅读框架,其编码蛋白为PPE32,由409个氨基酸组成,等电点4.35,为亲水性蛋白,无跨膜区域及信号肽;有31个磷酸化位点,1个保守域;蛋白二级结构中α-螺旋占52.81%,β-折叠占8.31%,β-转角占5.62%,无规则卷曲占33.25%;有38个（得分>0.5）B细胞抗原表位和12个（得分>15）T细胞抗原表位。讨论 PPE32蛋白为亲水性蛋白,具有潜在的T、B细胞抗原表位,可作为研发结核病疫苗的候选蛋白。 

【文章来源】：中国病原生物学杂志. 2019,14(02)北大核心CSCD

【文章页数】：6 页

【部分图文】：

图１Ｒｖ１８０８基因开放阅读框架Ｆｉｇ．１ＯｐｅｎｒｅａｄｉｎｇｆｒａｍｅｏｆＲｖ１８０８ｇｅｎｅ

Ｐｒｏｔｐａｒａｍ预测，ＰＰＥ３２蛋白的脂肪族指数为９５．８２，亲水性平均值（ＧＲＡＶＹ）为０．５０４，预测为亲水性蛋白。ＰｒｏｔＳｃａｌｅｏｎＥｘｐａｓｙ分析ＰＰＥ３２蛋白为亲水性蛋白（图２），其中第１１９位氨基酸亲水性得分最高，为２．１７８；第１７２和１７３位氨基酸最小亲水性得分最低，为－１．９４４。图２ＰＰＥ３２蛋白的亲疏水性分析Ｆｉｇ．２ＨｙｄｒｏｐｈｉｌｉｃｉｔｙｏｆＰＰＥ３２ｐｒｏｔｅｉｎ４ＰＰＥ３２蛋白跨膜区应用ＴＭＨＭＭＳｅｒｖｅｒｖ．２．０预测ＰＰＥ３２蛋白跨膜螺旋数为０（图３），跨膜氨基酸数为１５．５９９２（＞１８表示很可能为跨膜蛋白），可能在胞质内的概率为０．０７９９６，表明ＰＰＥ３２蛋白可能为非跨膜区蛋白，且是一个膜外蛋白，与Ｄｅｎｇ等［６］报道的ＰＰＥ３２蛋白是一种细胞壁相关蛋白，定位于细胞壁的结果相符。图３ＰＰＥ３２蛋白跨膜区分析Ｆｉｇ．３ＴｒａｎｓｍｅｍｂｒａｎｅａｎａｌｙｓｉｓｏｆＰＰＥ３２ｐｒｏｔｅｉｎ５ＰＰＥ３２蛋白信号肽及亚细胞定位应用ＳｉｇｎａｌＰ４．１Ｓｅｒｖｅｒ预测ＰＰＥ３２蛋白前１００个氨基酸，结果显示无信号肽（图４）。前１００个氨基酸中最大Ｃ评分在第３６位氨基酸，评分为０．３８０；最大Ｙ评分在第３６位氨基酸，评分为０．３７２；最大Ｓ评分在第２６位氨基酸，评分为０．５１５。可能的信号肽（位置从第一个氨基酸开始到最大Ｙ评分前的一位）平均Ｓ评分为０．２５

白的亲疏水性分析Ｆｉｇ．２ＨｙｄｒｏｐｈｉｌｉｃｉｔｙｏｆＰＰＥ３２ｐｒｏｔｅｉｎ４ＰＰＥ３２蛋白跨膜区应用ＴＭＨＭＭＳｅｒｖｅｒｖ．２．０预测ＰＰＥ３２蛋白跨膜螺旋数为０（图３），跨膜氨基酸数为１５．５９９２（＞１８表示很可能为跨膜蛋白），可能在胞质内的概率为０．０７９９６，表明ＰＰＥ３２蛋白可能为非跨膜区蛋白，且是一个膜外蛋白，与Ｄｅｎｇ等［６］报道的ＰＰＥ３２蛋白是一种细胞壁相关蛋白，定位于细胞壁的结果相符。图３ＰＰＥ３２蛋白跨膜区分析Ｆｉｇ．３ＴｒａｎｓｍｅｍｂｒａｎｅａｎａｌｙｓｉｓｏｆＰＰＥ３２ｐｒｏｔｅｉｎ５ＰＰＥ３２蛋白信号肽及亚细胞定位应用ＳｉｇｎａｌＰ４．１Ｓｅｒｖｅｒ预测ＰＰＥ３２蛋白前１００个氨基酸，结果显示无信号肽（图４）。前１００个氨基酸中最大Ｃ评分在第３６位氨基酸，评分为０．３８０；最大Ｙ评分在第３６位氨基酸，评分为０．３７２；最大Ｓ评分在第２６位氨基酸，评分为０．５１５。可能的信号肽（位置从第一个氨基酸开始到最大Ｙ评分前的一位）平均Ｓ评分为０．２５２，可能的信号肽Ｄ评分（平均Ｓ评分和最大Ｙ评分的加权平均值）为０．３２５。ＰＰＥ３２蛋白无信号肽说明其不是分泌蛋白。经ＴａｒｇｅｔＰ１．１Ｓｅｒｖｅｒ分析，ＰＰＥ３２蛋白不定位在分泌途径中。注：Ｃ－ｓｃｏｒｅ：Ｃ评分指原始切割位点评分，表示信号肽裂解位点，最大值为剪切后的第一个氨基酸位置。Ｓ－ｓｃｏｒｅ：Ｓ评分指信号肽

【参考文献】：
期刊论文
[1]结核分枝杆菌BfrB蛋白的生物信息学分析[J]. 袁秋露,付玉荣,伊正君.  中国病原生物学杂志. 2018(02)
[2]结核分枝杆菌eis基因及其编码蛋白的生物信息学分析[J]. 张西燕,付玉荣,伊正君.  中国病原生物学杂志. 2018(02)



本文编号：3237191