血小板膜糖蛋白与凋亡相关联的研究
【图文】：
ΔΨm 的去极化，但能够引起真核起始因子（eukaryotic initiation factor，eIF2α）的磷酸化及 caspase-9 蛋白的活化。研究中发现激动剂胶原能引起血小板内质网应激反应，表现为 eIF2α 丝氨酸 51 位点的磷酸化，这是凋亡的起始程序，随后激活caspase-8 蛋白，它的激活能引起 BH3-only 家族蛋白 Bid 的清除，从而促进促凋亡蛋白 Bax、Bak 的齐聚与细胞色素 C 的释放，最终引起凋亡执行者 caspase-3 及 9的活化，导致了血小板的凋亡。胶原参与了血小板的凋亡，但胶原受体在这其中的作用还待进一步研究。
图 1.孵育不同时间后测得线粒体膜电位（上述柱状图表示至少三次实验数据的平均值，*表示 P<0.05，有统计学意义）2.Western blot 分析凋亡蛋白的结果根据流式结果可知将洗涤血小板短时间的孵育在抗体中不能引起血小板凋亡，故将洗涤血小板分别与阳性组抗血小板 GPIbα 抗体，SZ-2、AN51（浓度均为2ug/ml）和阴性组 H1P1、IgG 抗体充分孵育 6h，后用 WB 方法测血小板中促凋亡蛋白与抗凋亡蛋白的表达。结果显示（图 2A）SZ-2 能够引起血小板促凋亡蛋白Bak、Bad 表达增多，（图 2B）抗凋亡蛋白 Bcl-xl、Bcl-2 表达减少，，（图 2C）Caspase-3蛋白 32kd 表达减少，但未或得剪切后 17kd 条带。同时 AN51 抗体亦能（图 2D）能够引起血小板促凋亡蛋白 Bak、Bad 表达增多，（图 2E）抗凋亡蛋白 Bcl-xl、Bcl-2表达减少图 2A 图 2B
【学位授予单位】：蚌埠医学院
【学位级别】：硕士
【学位授予年份】：2014
【分类号】：R3416
【共引文献】
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本文编号：2572623
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