SAP、CRP对选凝素功能的抑制

发布时间：2019-07-21 16:55

【摘要】：血清淀粉样P蛋白(SAP)、C-反应蛋白(CRP)隶属于正五聚体蛋白家族(pentraxins)。SAP与CRP为肝脏表达的血清蛋白,它们在急性炎症反应中会急剧上调表达。在临床检测中,可以通过检测其表达水平来反映患者炎症水平,但是其在炎症中的确切功能却是未知的。选凝素家族蛋白(CD62)包括P-选凝素(P-selectin)、E-选凝素(E-selectin)和L-选凝素(L-selectin)等三种蛋白,它们是种单次跨膜糖蛋白。它们是炎症或者机体免疫过程中白细胞迁移的关键性粘附分子,但是目前人们并不知道究竟是什么在负调控选凝素的功能。 我们发现SAP、CRP可以与选凝素家族蛋白相互作用,同时发现它们可以抑制选凝素结合到HL-60(人多形核细胞株)上,而且鼠SAP还可以抑制白细胞在鼠微静脉上的滚动。更重要的是,在几种小鼠的炎症模型中,比如说:急性腹膜炎、急性胸膜炎、急性肺炎以及卵清蛋白(OVA)诱导的哮喘等模型中,SAP和CRP可以抑制白细胞(包括;中性粒细胞、嗜酸性粒细胞等)向炎症部位的迁移。而且在SAP转基因小鼠中,白细胞的迁移也会减弱,但是在SAP基因敲除小鼠中白细胞的迁移却是增强的。 我们的发现证明,炎症反应蛋白(SAP、CRP)是选凝素家族蛋白的内在性负反馈调控因子,它们可以调节炎症过程中白细胞向炎症部位迁移的规模。
【图文】：

Asn105、Asp106 等 4 个氨基酸残基结合钙离子（图 1－2）。在其胞外区有的 N－链接的糖基化，，但是它们并不参与选凝素和其配基的结合，这些糖链在维护分子的稳定性和可溶性方面发挥作用。选凝素主要通过凝集素结构域配基结合，当然这样的结合需要钙离子（1－8）。学位论文全文数据库 2011年 第12期 医药卫生科技辑

4图 1－2 P－选凝素与 E－选凝素的结构。 A. P－选凝素和 E－选凝素的凝集素结构域与EGF 结构域的带式图。P－选凝素（蓝色）与 E－选凝素（绿色）结构基本一致，并且其结合钙离子（黄色小球）的位置完全一样。B. P－选凝素（蓝色）与 E－选凝素（绿色）的钙离子（黄色）结合结构域的详细结构。
【学位授予单位】：上海交通大学
【学位级别】：博士
【学位授予年份】：2008
【分类号】：R363

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本文编号：2517312